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| - La ribonucleasa T1 (EC 3.1.27.3) es una endonucleasa que se encuentra en los fungi que rompe moléculas de ARN de cadena simple después de residuos de guanina en su terminal 3'. La forma más estudiada de esta enzima es la versión que se encuentra en el . Debido a su especificidad por la guanina, se usa frecuentemente para digerir ARN desnaturalizado antes de su secuenciación. Igual que con otras ribonucleasas como la barnasa y la ribonucleasa A, la ribonucleasa T1 es popular para la realización de estudios de plegado. (es)
- Ribonuclease T1 (EC 3.1.27.3, guanyloribonuclease, Aspergillus oryzae ribonuclease, RNase N1, RNase N2, ribonuclease N3, ribonuclease U1, ribonuclease F1, ribonuclease Ch, ribonuclease PP1, ribonuclease SA, RNase F1, ribonuclease C2, binase, RNase Sa, guanyl-specific RNase, RNase G, RNase T1, ribonuclease guaninenucleotido-2'-transferase (cyclizing), ribonuclease N3, ribonuclease N1) is a fungal endonuclease that cleaves single-stranded RNA after guanine residues, i.e., on their 3' end; the most commonly studied form of this enzyme is the version found in the mold Aspergillus oryzae. Owing to its specificity for guanine, RNase T1 is often used to digest denatured RNA prior to sequencing. Similar to other ribonucleases such as barnase and RNase A, ribonuclease T1 has been popular for foldin (en)
- La ribonucléase T1 est une endonucléase fongique qui catalyse le clivage de l'ARN monocaténaire à la suite des résidus de guanosine, c'est-à-dire sur leur côté 3’. La variété la mieux connue de cette enzyme est celle issue d’Aspergillus oryzae, une moisissure. En raison de sa spécificité pour les résidus de guanosine, la RNase T1 est souvent utilisée pour digérer l'ARN dénaturé préalablement à son séquençage. Tout comme la barnase et la ribonucléase A, la ribonucléase T1 a été l'objet de très nombreuses recherches sur le repliement des protéines. (fr)
- Рибонуклеаза T1 (или РНКаза Т1, RNase T1) это эндонуклеаза (КФ 3.1.27.3), выделенная из грибов, которая разрезает молекулы одноцепочечной РНК после остатков гуанина, то есть, по 3' концу. Наиболее изученной формой этого фермента является плесневая РНКаза Т1 из . Ввиду специфичности к гуанинам, РНКазу Т1 часто применяют для расщепления денатурированной РНК перед секвенированием. Как и другие РНКазы, например, РНКаза А, рибонуклеаза является популярным объектом для изучения фолдинга. (ru)
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| - La ribonucleasa T1 (EC 3.1.27.3) es una endonucleasa que se encuentra en los fungi que rompe moléculas de ARN de cadena simple después de residuos de guanina en su terminal 3'. La forma más estudiada de esta enzima es la versión que se encuentra en el . Debido a su especificidad por la guanina, se usa frecuentemente para digerir ARN desnaturalizado antes de su secuenciación. Igual que con otras ribonucleasas como la barnasa y la ribonucleasa A, la ribonucleasa T1 es popular para la realización de estudios de plegado. Estructuralmente, la ribonucleasa T1 es una proteína α+β pequeña de 104 aminoácidos con cuatro filamentos antiparalelos de láminas beta que cubren una hélice alfa de casi 5 vueltas. La ribonucleasa T1 tiene dos enlaces disulfuro, Cys2-Cys10 y Cys6-Cys103, el segundo de los cuales contribuye más a la estabilidad de la proteína. La reducción completa de los dos enlaces disulfuro normalmente rompe el plegamiento de la proteína, aunque éste puede ser recuperado con altas concentraciones salinas. La ribonucleasa T1 tiene también cuatro residuos prolina, dos de los cuales (Pro-39 y Pro-55) tienen isómeros cis de sus enlaces peptídicos X-Pro. Los isómeros no nativos de estas prolinas pueden retardar dramáticamente el plegamiento conformacional a unos 7000 segundos (casi dos horas) a 10 C y pH 5. (es)
- La ribonucléase T1 est une endonucléase fongique qui catalyse le clivage de l'ARN monocaténaire à la suite des résidus de guanosine, c'est-à-dire sur leur côté 3’. La variété la mieux connue de cette enzyme est celle issue d’Aspergillus oryzae, une moisissure. En raison de sa spécificité pour les résidus de guanosine, la RNase T1 est souvent utilisée pour digérer l'ARN dénaturé préalablement à son séquençage. Tout comme la barnase et la ribonucléase A, la ribonucléase T1 a été l'objet de très nombreuses recherches sur le repliement des protéines. La RNase T1 est une petite protéine α+β de 104 résidus d'acides aminés ayant un feuillet β à quatre brins couvrant une longue hélice α (près de cinq tours). Elle possède deux ponts disulfure, entre les paires de résidus de cystéine Cys2-Cys10 et Cys6-Cys103, dont la seconde contribue davantage à la stabilité du repliement de la protéine. La réduction complète des deux disulfures a généralement pour effet de déplier la protéine, bien que le repliement puisse être rétabli par une forte concentration saline. (fr)
- Ribonuclease T1 (EC 3.1.27.3, guanyloribonuclease, Aspergillus oryzae ribonuclease, RNase N1, RNase N2, ribonuclease N3, ribonuclease U1, ribonuclease F1, ribonuclease Ch, ribonuclease PP1, ribonuclease SA, RNase F1, ribonuclease C2, binase, RNase Sa, guanyl-specific RNase, RNase G, RNase T1, ribonuclease guaninenucleotido-2'-transferase (cyclizing), ribonuclease N3, ribonuclease N1) is a fungal endonuclease that cleaves single-stranded RNA after guanine residues, i.e., on their 3' end; the most commonly studied form of this enzyme is the version found in the mold Aspergillus oryzae. Owing to its specificity for guanine, RNase T1 is often used to digest denatured RNA prior to sequencing. Similar to other ribonucleases such as barnase and RNase A, ribonuclease T1 has been popular for folding studies. Structurally, ribonuclease T1 is a small α+β protein (104 amino acids) with a four-stranded, antiparallel beta sheet covering a long alpha helix (almost five turns). RNase T1 has two disulfide bonds, Cys2-Cys10 and Cys6-Cys103, of which the latter contributes more to its folding stability; complete reduction of both disulfides usually unfolds the protein, although its folding can be rescued with high salt concentrations. RNase T1 also has four prolines, two of which (Pro39 and Pro55) have cis isomers of their X-Pro peptide bonds. Nonnative isomers of these prolines can retard conformational folding dramatically, folding on a characteristic time scale of 7,000 seconds (almost two hours) at 10 °C and pH 5. (en)
- Рибонуклеаза T1 (или РНКаза Т1, RNase T1) это эндонуклеаза (КФ 3.1.27.3), выделенная из грибов, которая разрезает молекулы одноцепочечной РНК после остатков гуанина, то есть, по 3' концу. Наиболее изученной формой этого фермента является плесневая РНКаза Т1 из . Ввиду специфичности к гуанинам, РНКазу Т1 часто применяют для расщепления денатурированной РНК перед секвенированием. Как и другие РНКазы, например, РНКаза А, рибонуклеаза является популярным объектом для изучения фолдинга. Рибонукеаза Т1 представляет собой малый белок α+β, состоящий из остатков 104 аминокислот. Структра белка содержит четыре антипараллельных бета складчатых листа, покрытых почти на пять оборотов длинной альфа-спиралью. РНКаза Т1 имеет две дисульфидных связи Cys2-Cys10 и Cys6-Cys103, последняя из которых принимает участие в укладке, полное восстановление дисульфидных связей приводит к разворачиванию белка. (ru)
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