About: Chou–Fasman method     Goto   Sponge   NotDistinct   Permalink

An Entity of Type : yago:WikicatProteinMethods, within Data Space : dbpedia.demo.openlinksw.com associated with source document(s)
QRcode icon
http://dbpedia.demo.openlinksw.com/c/24Vts4KATm

The Chou–Fasman method is an empirical technique for the prediction of secondary structures in proteins, originally developed in the 1970s by Peter Y. Chou and Gerald D. Fasman. The method is based on analyses of the relative frequencies of each amino acid in alpha helices, beta sheets, and turns based on known protein structures solved with X-ray crystallography. From these frequencies a set of probability parameters were derived for the appearance of each amino acid in each secondary structure type, and these parameters are used to predict the probability that a given sequence of amino acids would form a helix, a beta strand, or a turn in a protein. The method is at most about 50–60% accurate in identifying correct secondary structures, which is significantly less accurate than the moder

AttributesValues
rdf:type
rdfs:label
  • طريقة شو-فسمان (ar)
  • Chou–Fasman method (en)
rdfs:comment
  • طريقة شو- فسمان طريقة شو- فسمان هي تقنية تجريبية للتنبؤ بالهياكل الثلاثية في البروتينات , والتي طورت بالاصل من قبل تشو وفسمان في عام 1970 ميلادي. تعتمد الطريقة على تحليلات الترددات النسبية لكل حمض أميني في اللوالب ألفا وصفائح بيتا والمنعطفات استنادًا إلى تراكيب بروتينية معروفة تم حلها باستخدام البلورات بالأشعة السينية. من هذه الترددات تم اشتقاق مجموعة من المؤشرات الاحتمالية لمظهر كل حمض أميني في كل نوع من التركيب الثانوي، وتستخدم هذه المؤشرات للتنبؤ باحتمال أن يكون تسلسل معين من الأحماض الأمينية يشكل حلزونًا، أو شريط بيتا، أو دورة بروتين. وتبلغ دقة هذه الطريقة حوالي 50-60٪ في تحديد الهياكل الثانوية الصحيحة، وهي أقل دقة من التقنيات الحديثة القائمة على التعلم الآلي. (ar)
  • The Chou–Fasman method is an empirical technique for the prediction of secondary structures in proteins, originally developed in the 1970s by Peter Y. Chou and Gerald D. Fasman. The method is based on analyses of the relative frequencies of each amino acid in alpha helices, beta sheets, and turns based on known protein structures solved with X-ray crystallography. From these frequencies a set of probability parameters were derived for the appearance of each amino acid in each secondary structure type, and these parameters are used to predict the probability that a given sequence of amino acids would form a helix, a beta strand, or a turn in a protein. The method is at most about 50–60% accurate in identifying correct secondary structures, which is significantly less accurate than the moder (en)
dct:subject
Wikipage page ID
Wikipage revision ID
Link from a Wikipage to another Wikipage
Link from a Wikipage to an external page
sameAs
dbp:wikiPageUsesTemplate
has abstract
  • طريقة شو- فسمان طريقة شو- فسمان هي تقنية تجريبية للتنبؤ بالهياكل الثلاثية في البروتينات , والتي طورت بالاصل من قبل تشو وفسمان في عام 1970 ميلادي. تعتمد الطريقة على تحليلات الترددات النسبية لكل حمض أميني في اللوالب ألفا وصفائح بيتا والمنعطفات استنادًا إلى تراكيب بروتينية معروفة تم حلها باستخدام البلورات بالأشعة السينية. من هذه الترددات تم اشتقاق مجموعة من المؤشرات الاحتمالية لمظهر كل حمض أميني في كل نوع من التركيب الثانوي، وتستخدم هذه المؤشرات للتنبؤ باحتمال أن يكون تسلسل معين من الأحماض الأمينية يشكل حلزونًا، أو شريط بيتا، أو دورة بروتين. وتبلغ دقة هذه الطريقة حوالي 50-60٪ في تحديد الهياكل الثانوية الصحيحة، وهي أقل دقة من التقنيات الحديثة القائمة على التعلم الآلي. (ar)
  • The Chou–Fasman method is an empirical technique for the prediction of secondary structures in proteins, originally developed in the 1970s by Peter Y. Chou and Gerald D. Fasman. The method is based on analyses of the relative frequencies of each amino acid in alpha helices, beta sheets, and turns based on known protein structures solved with X-ray crystallography. From these frequencies a set of probability parameters were derived for the appearance of each amino acid in each secondary structure type, and these parameters are used to predict the probability that a given sequence of amino acids would form a helix, a beta strand, or a turn in a protein. The method is at most about 50–60% accurate in identifying correct secondary structures, which is significantly less accurate than the modern machine learning–based techniques. (en)
gold:hypernym
prov:wasDerivedFrom
page length (characters) of wiki page
foaf:isPrimaryTopicOf
is Link from a Wikipage to another Wikipage of
is Wikipage redirect of
is foaf:primaryTopic of
Faceted Search & Find service v1.17_git147 as of Sep 06 2024


Alternative Linked Data Documents: ODE     Content Formats:   [cxml] [csv]     RDF   [text] [turtle] [ld+json] [rdf+json] [rdf+xml]     ODATA   [atom+xml] [odata+json]     Microdata   [microdata+json] [html]    About   
This material is Open Knowledge   W3C Semantic Web Technology [RDF Data] Valid XHTML + RDFa
OpenLink Virtuoso version 08.03.3331 as of Sep 2 2024, on Linux (x86_64-generic-linux-glibc212), Single-Server Edition (378 GB total memory, 63 GB memory in use)
Data on this page belongs to its respective rights holders.
Virtuoso Faceted Browser Copyright © 2009-2024 OpenLink Software