In molecular biology, the fatty acid metabolism regulator protein FadR, is a bacterial transcription factor. Bacteria regulate membrane fluidity by manipulating the relative levels of saturated and unsaturated fatty acids within the phospholipids of their membrane bilayers. In Escherichia coli, the transcription factor, FadR, functions as a switch that co-ordinately regulates the machinery required for fatty acid beta-oxidation and the expression of a key enzyme in fatty acid biosynthesis. This single [repressor controls the transcription of the whole fad regulon. Binding of fadR is specifically inhibited by long chain fatty acyl-CoA compounds.
| Attributes | Values |
|---|
| rdf:type
| |
| rdfs:label
| - فاد آر (ar)
- Fatty acid metabolism regulator protein FadR (en)
|
| rdfs:comment
| - في علم الأحياء الجزيئي ، منظم استقلاب الأحماض الدهنية البروتين فاد آر FadR ، هو عامل النسخ البكتيري. تنظم البكتيريا سيولة الغشاء عن طريق التلاعب بالمستويات النسبية للأحماض الدهنية المشبعة وغير المشبعة داخل الدهون الفوسفاتية. في الإشريكية القولونية ، يعمل عامل النسخ، فاد آر (FadR) ، كمفتاح ينظم بشكل منسق الآليات المطلوبة لأكسدة والتعبير عن إنزيم رئيسي في التخليق الحيوي للأحماض الدهنية. يتحكم هذا المانع في نسخ نظام الابتداع بالكامل. يتم تثبيط ربط فاد آر (fadR) بشكل خاص بواسطة مركبات acyl-CoA الدهنية طويلة السلسلة. (ar)
- In molecular biology, the fatty acid metabolism regulator protein FadR, is a bacterial transcription factor. Bacteria regulate membrane fluidity by manipulating the relative levels of saturated and unsaturated fatty acids within the phospholipids of their membrane bilayers. In Escherichia coli, the transcription factor, FadR, functions as a switch that co-ordinately regulates the machinery required for fatty acid beta-oxidation and the expression of a key enzyme in fatty acid biosynthesis. This single [repressor controls the transcription of the whole fad regulon. Binding of fadR is specifically inhibited by long chain fatty acyl-CoA compounds. (en)
|
| name
| - FadR C-terminal domain (en)
|
| foaf:depiction
| |
| dcterms:subject
| |
| Wikipage page ID
| |
| Wikipage revision ID
| |
| Link from a Wikipage to another Wikipage
| |
| sameAs
| |
| dbp:wikiPageUsesTemplate
| |
| thumbnail
| |
| SCOP
| |
| caption
| - fadr, fatty acid responsive transcription factor from e. coli in complex with fadb operator (en)
|
| InterPro
| |
| Pfam
| |
| Pfam clan
| |
| symbol
| |
| has abstract
| - في علم الأحياء الجزيئي ، منظم استقلاب الأحماض الدهنية البروتين فاد آر FadR ، هو عامل النسخ البكتيري. تنظم البكتيريا سيولة الغشاء عن طريق التلاعب بالمستويات النسبية للأحماض الدهنية المشبعة وغير المشبعة داخل الدهون الفوسفاتية. في الإشريكية القولونية ، يعمل عامل النسخ، فاد آر (FadR) ، كمفتاح ينظم بشكل منسق الآليات المطلوبة لأكسدة والتعبير عن إنزيم رئيسي في التخليق الحيوي للأحماض الدهنية. يتحكم هذا المانع في نسخ نظام الابتداع بالكامل. يتم تثبيط ربط فاد آر (fadR) بشكل خاص بواسطة مركبات acyl-CoA الدهنية طويلة السلسلة. يكشف التركيب البلوري لـ FadR عن جزيء ثنائي الأبعاد بمجالين حيث يرتبط مجال اللولب المجنح N- الطرفي بالحمض النووي، ويربط المجال C- الطرفي ب acyl-CoA. يؤدي ربط acyl-CoA إلى المجال C- الطرفي إلى تغيير في المطابقة يؤثر على تقارب ربط DNA للمجال N-terminaa 2 FadR هو جزء من عائلة GntR من النسخ البكتيرية. يتم الحفاظ على مجال ربط الحمض النووي بشكل جيد لهذه العائلة، في حين أن مجال ربط المستجيب الطرفي C أكثر تغيرًا، وبالتالي يتم استخدامه لتحديد التسميات الفرعية لـ GntR. مجموعة FadR هي أكبر مجموعة فرعية، وتتميز بمجال C- حلزوني كلي يتكون من 6 إلى 7 حلزونيات ألفا. (ar)
- In molecular biology, the fatty acid metabolism regulator protein FadR, is a bacterial transcription factor. Bacteria regulate membrane fluidity by manipulating the relative levels of saturated and unsaturated fatty acids within the phospholipids of their membrane bilayers. In Escherichia coli, the transcription factor, FadR, functions as a switch that co-ordinately regulates the machinery required for fatty acid beta-oxidation and the expression of a key enzyme in fatty acid biosynthesis. This single [repressor controls the transcription of the whole fad regulon. Binding of fadR is specifically inhibited by long chain fatty acyl-CoA compounds. The crystal structure of FadR reveals a two domain dimeric molecule where the N-terminal winged-helix domain binds DNA, and the C-terminal domain binds acyl-CoA. The binding of acyl-CoA to the C-terminal domain results in a conformational change that affects the DNA binding affinity of the N-terminal domain. FadR is a member of the GntR family of bacterial transcription regulators. The DNA-binding domain is well conserved for this family, whereas the C-terminal effector-binding domain is more variable, and is consequently used to define the GntR subfamilies. The FadR group is the largest subgroup, and is characterised by an all-helical C-terminal domain composed of 6 to 7 alpha helices. (en)
|
| gold:hypernym
| |
| prov:wasDerivedFrom
| |
| page length (characters) of wiki page
| |
| Symbol
| |
| foaf:isPrimaryTopicOf
| |
| is Link from a Wikipage to another Wikipage
of | |
| is foaf:primaryTopic
of | |
![[RDF Data]](/fct/images/sw-rdf-blue.png)
![[cxml]](/fct/images/cxml_doc.png)
![[csv]](/fct/images/csv_doc.png)
![[text]](/fct/images/ntriples_doc.png)
![[turtle]](/fct/images/n3turtle_doc.png)
![[ld+json]](/fct/images/jsonld_doc.png)
![[rdf+json]](/fct/images/json_doc.png)
![[rdf+xml]](/fct/images/xml_doc.png)
![[atom+xml]](/fct/images/atom_doc.png)
![[html]](/fct/images/html_doc.png)
