In enzymology, a D-threo-aldose 1-dehydrogenase (EC 1.1.1.122) is an enzyme that catalyzes the chemical reaction a D-threo-aldose + NAD+ a D-threo-aldono-1,5-lactone + NADH + H+ Thus, the two substrates of this enzyme are and NAD+, whereas its 3 products are , NADH, and H+.
Attributes | Values |
---|
rdf:type
| |
rdfs:label
| - D-threo-aldose 1-dehydrogenase (en)
- D-treo-aldosio 1-deidrogenasi (it)
- D-threo-アルドース-1-デヒドロゲナーゼ (ja)
- D-苏醛糖1-脱氢酶 (zh)
|
rdfs:comment
| - La D-treo-aldosio 1-deidrogenasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione: a D-treo-aldosio + NAD+ ⇄ a D-treo-aldono-1,5-lattone + NADH + H+ L'enzima agisce anche su L-fucosio, D-arabinosio and L-xilosio; l'enzima presente negli animali può agire anche su L-arabinosio, e l'enzima di su L-glucosio. (it)
- D-threo-アルドース-1-デヒドロゲナーゼ(D-threo-aldose 1-dehydrogenase)は、アスコルビン酸およびアルダル酸代謝酵素の一つで、次の化学反応を触媒する酸化還元酵素である。 D-フコース + NAD+ D-フコノ-1,5-ラクトン + NADH + H+L-ガラクトース + NAD+ L-ガラクトノ-1,4-ラクトン + NADH + H+ すなわち、この酵素の基質はD-フコースまたはL-ガラクトースとNAD+、生成物はD-またはL-とNADHとH+である。 組織名はD-threo-aldose:NAD+ 1-oxidoreductaseで、別名に
* L-fucose dehydrogenase
* (2S,3R)-aldose dehydrogenase
* dehydrogenase, L-fucose
* L-fucose (D-arabinose) dehydrogenase がある。 (ja)
- D-苏醛糖1-脱氢酶(英語:D-threo-aldose 1-dehydrogenase,EC 1.1.1.122(页面存档备份,存于互联网档案馆)),是一种以NAD+或NADP+为受体、作用于供体CH-OH基团上的氧化还原酶。这种酶能催化以下酶促反应: + NAD+ D-苏醛糖酸-1,5-内酯 + NADH + H+ D-苏醛糖1-脱氢酶也能催化、、等发生反应,(Pseudomonas caryophylli)和动物的D-苏醛糖1-脱氢酶和还分别表现出对和的活性,并可能受到、对羟基汞基苯甲酸、等有机物质或、等阳离子的抑制。 (zh)
- In enzymology, a D-threo-aldose 1-dehydrogenase (EC 1.1.1.122) is an enzyme that catalyzes the chemical reaction a D-threo-aldose + NAD+ a D-threo-aldono-1,5-lactone + NADH + H+ Thus, the two substrates of this enzyme are and NAD+, whereas its 3 products are , NADH, and H+. (en)
|
foaf:name
| - D-threo-aldose 1-dehydrogenase (en)
|
name
| - D-threo-aldose 1-dehydrogenase (en)
|
dct:subject
| |
Wikipage page ID
| |
Wikipage revision ID
| |
Link from a Wikipage to another Wikipage
| |
sameAs
| |
dbp:wikiPageUsesTemplate
| |
CAS number
| |
EC number
| |
GO code
| |
IUBMB EC number
| |
has abstract
| - In enzymology, a D-threo-aldose 1-dehydrogenase (EC 1.1.1.122) is an enzyme that catalyzes the chemical reaction a D-threo-aldose + NAD+ a D-threo-aldono-1,5-lactone + NADH + H+ Thus, the two substrates of this enzyme are and NAD+, whereas its 3 products are , NADH, and H+. This enzyme belongs to the family of oxidoreductases, specifically those acting on the CH-OH group of donor with NAD+ or NADP+ as acceptor. The systematic name of this enzyme class is D-threo-aldose:NAD+ 1-oxidoreductase. Other names in common use include L-fucose dehydrogenase, (2S,3R)-aldose dehydrogenase, dehydrogenase, L-fucose, and L-fucose (D-arabinose) dehydrogenase. This enzyme participates in . (en)
- La D-treo-aldosio 1-deidrogenasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione: a D-treo-aldosio + NAD+ ⇄ a D-treo-aldono-1,5-lattone + NADH + H+ L'enzima agisce anche su L-fucosio, D-arabinosio and L-xilosio; l'enzima presente negli animali può agire anche su L-arabinosio, e l'enzima di su L-glucosio. (it)
- D-threo-アルドース-1-デヒドロゲナーゼ(D-threo-aldose 1-dehydrogenase)は、アスコルビン酸およびアルダル酸代謝酵素の一つで、次の化学反応を触媒する酸化還元酵素である。 D-フコース + NAD+ D-フコノ-1,5-ラクトン + NADH + H+L-ガラクトース + NAD+ L-ガラクトノ-1,4-ラクトン + NADH + H+ すなわち、この酵素の基質はD-フコースまたはL-ガラクトースとNAD+、生成物はD-またはL-とNADHとH+である。 組織名はD-threo-aldose:NAD+ 1-oxidoreductaseで、別名に
* L-fucose dehydrogenase
* (2S,3R)-aldose dehydrogenase
* dehydrogenase, L-fucose
* L-fucose (D-arabinose) dehydrogenase がある。 (ja)
- D-苏醛糖1-脱氢酶(英語:D-threo-aldose 1-dehydrogenase,EC 1.1.1.122(页面存档备份,存于互联网档案馆)),是一种以NAD+或NADP+为受体、作用于供体CH-OH基团上的氧化还原酶。这种酶能催化以下酶促反应: + NAD+ D-苏醛糖酸-1,5-内酯 + NADH + H+ D-苏醛糖1-脱氢酶也能催化、、等发生反应,(Pseudomonas caryophylli)和动物的D-苏醛糖1-脱氢酶和还分别表现出对和的活性,并可能受到、对羟基汞基苯甲酸、等有机物质或、等阳离子的抑制。 (zh)
|
prov:wasDerivedFrom
| |
page length (characters) of wiki page
| |
EC number
| |
foaf:isPrimaryTopicOf
| |
is Link from a Wikipage to another Wikipage
of | |
is Wikipage redirect
of | |
is foaf:primaryTopic
of | |