A pi helix (or π-helix) is a type of secondary structure found in proteins. Discovered by crystallographer Barbara Low in 1952 and once thought to be rare, short π-helices are found in 15% of known protein structures and are believed to be an evolutionary adaptation derived by the insertion of a single amino acid into an α-helix. Because such insertions are highly destabilizing, the formation of π-helices would tend to be selected against unless it provided some functional advantage to the protein. π-helices therefore are typically found near functional sites of proteins.
| Attributes | Values |
|---|
| rdf:type
| |
| rdfs:label
| - Π-Helix (de)
- Hélice pi (es)
- Hélice pi (fr)
- Πヘリックス (ja)
- Pi helix (en)
- Helisa pi (pl)
- Пи-спираль (ru)
- Π螺旋 (zh)
- Пі-спіраль (uk)
|
| rdfs:comment
| - Die π-Helix ist eine in der Natur nur äußerst selten vorkommende Sekundärstruktur von Proteinen. Im Vergleich zur allgegenwärtigen α-Helix, die pro Windung durchschnittlich 3,6 Aminosäuren benötigt, sind es bei der π-Helix 4,4 Aminosäuren. Dadurch wird die π-Helix energetisch instabiler als die α-Helix. In Proteinen findet man gelegentlich α-Helices, an deren Ende sich eine Umdrehung π-Helix anschließt. Längere π-Helices finden sich nicht. Die Struktur der π-Helix wurde von Linus Pauling entdeckt. (de)
- Une hélice π est un type de structure secondaire des protéines. Cette structure secondaire, supposée rare, est en réalité observée dans 15 % des structures de protéines sous forme d'hélices π courtes. Elles sont formées par l'insertion d'un seul résidu d'acide aminé dans une hélice α et correspondrait à une adaptation évolutive. L'insertion d'un acide aminé au sein d'une hélice est énergétiquement déstabilisante ; les hélices π sont conservées lorsqu'elles apportent un avantage fonctionnel à la protéine, ce qui explique également leur position généralement à proximité du site actif des protéines. (fr)
- Una hélice pi (o hélice π) es un tipo de estructura secundaria de proteínas encontrada particularmente en proteínas de membrana. (es)
- A pi helix (or π-helix) is a type of secondary structure found in proteins. Discovered by crystallographer Barbara Low in 1952 and once thought to be rare, short π-helices are found in 15% of known protein structures and are believed to be an evolutionary adaptation derived by the insertion of a single amino acid into an α-helix. Because such insertions are highly destabilizing, the formation of π-helices would tend to be selected against unless it provided some functional advantage to the protein. π-helices therefore are typically found near functional sites of proteins. (en)
- πヘリックスは、タンパク質中に見られる二次構造の一つである。 (ja)
- Пи-спираль (или π-спираль) — это тип вторичной структуры, обнаруженной в белках. Открытые кристаллографом Барбарой Лоу в 1952 году и когда-то считавшиеся редкостью, короткие π-спирали обнаруживаются в 15 % известных белковых структур и считаются эволюционной адаптацией, полученной путем вставки одной аминокислоты в α-спираль. Поскольку такие вставки сильно дестабилизируют белковую цепь, образование π-спиралей будет иметь тенденцию быть подверженными эволюционному отбору, если только это не обеспечит некоторые функциональные преимущества для белка. Следовательно, π-спирали обычно находятся рядом с функциональными сайтами белков. (ru)
- Helisa pi (helisa π, helisa 4.416) – rodzaj struktury drugorzędowej występujący w białkach i peptydach. Została zaproponowana na początku lat 50. XX wieku. Charakteryzuje się występowaniem wiązań wodorowych pomiędzy resztami aminokwasowymi oraz w strukturze, w przeciwieństwie do alfa helisy, w której wiązania występują między resztami oraz . (pl)
- Пі-спіраль (або π-спіраль) — вид вторинної структури, що інколи утворюється в білках. (uk)
- π螺旋（π-helix），蛋白质二级结构之一，它在膜蛋白中尤其多见。 (zh)
|
| foaf:depiction
| |
| dct:subject
| |
| Wikipage page ID
| |
| Wikipage revision ID
| |
| Link from a Wikipage to another Wikipage
| |
| sameAs
| |
| dbp:wikiPageUsesTemplate
| |
| thumbnail
| |
| has abstract
| - Die π-Helix ist eine in der Natur nur äußerst selten vorkommende Sekundärstruktur von Proteinen. Im Vergleich zur allgegenwärtigen α-Helix, die pro Windung durchschnittlich 3,6 Aminosäuren benötigt, sind es bei der π-Helix 4,4 Aminosäuren. Dadurch wird die π-Helix energetisch instabiler als die α-Helix. In Proteinen findet man gelegentlich α-Helices, an deren Ende sich eine Umdrehung π-Helix anschließt. Längere π-Helices finden sich nicht. Die Struktur der π-Helix wurde von Linus Pauling entdeckt. (de)
- Une hélice π est un type de structure secondaire des protéines. Cette structure secondaire, supposée rare, est en réalité observée dans 15 % des structures de protéines sous forme d'hélices π courtes. Elles sont formées par l'insertion d'un seul résidu d'acide aminé dans une hélice α et correspondrait à une adaptation évolutive. L'insertion d'un acide aminé au sein d'une hélice est énergétiquement déstabilisante ; les hélices π sont conservées lorsqu'elles apportent un avantage fonctionnel à la protéine, ce qui explique également leur position généralement à proximité du site actif des protéines. (fr)
- Una hélice pi (o hélice π) es un tipo de estructura secundaria de proteínas encontrada particularmente en proteínas de membrana. (es)
- A pi helix (or π-helix) is a type of secondary structure found in proteins. Discovered by crystallographer Barbara Low in 1952 and once thought to be rare, short π-helices are found in 15% of known protein structures and are believed to be an evolutionary adaptation derived by the insertion of a single amino acid into an α-helix. Because such insertions are highly destabilizing, the formation of π-helices would tend to be selected against unless it provided some functional advantage to the protein. π-helices therefore are typically found near functional sites of proteins. (en)
- πヘリックスは、タンパク質中に見られる二次構造の一つである。 (ja)
- Пи-спираль (или π-спираль) — это тип вторичной структуры, обнаруженной в белках. Открытые кристаллографом Барбарой Лоу в 1952 году и когда-то считавшиеся редкостью, короткие π-спирали обнаруживаются в 15 % известных белковых структур и считаются эволюционной адаптацией, полученной путем вставки одной аминокислоты в α-спираль. Поскольку такие вставки сильно дестабилизируют белковую цепь, образование π-спиралей будет иметь тенденцию быть подверженными эволюционному отбору, если только это не обеспечит некоторые функциональные преимущества для белка. Следовательно, π-спирали обычно находятся рядом с функциональными сайтами белков. (ru)
- Helisa pi (helisa π, helisa 4.416) – rodzaj struktury drugorzędowej występujący w białkach i peptydach. Została zaproponowana na początku lat 50. XX wieku. Charakteryzuje się występowaniem wiązań wodorowych pomiędzy resztami aminokwasowymi oraz w strukturze, w przeciwieństwie do alfa helisy, w której wiązania występują między resztami oraz . (pl)
- Пі-спіраль (або π-спіраль) — вид вторинної структури, що інколи утворюється в білках. (uk)
- π螺旋（π-helix），蛋白质二级结构之一，它在膜蛋白中尤其多见。 (zh)
|
| gold:hypernym
| |
| prov:wasDerivedFrom
| |
| page length (characters) of wiki page
| |
| foaf:isPrimaryTopicOf
| |
| is Link from a Wikipage to another Wikipage
of | |
![[RDF Data]](/fct/images/sw-rdf-blue.png)
![[cxml]](/fct/images/cxml_doc.png)
![[csv]](/fct/images/csv_doc.png)
![[text]](/fct/images/ntriples_doc.png)
![[turtle]](/fct/images/n3turtle_doc.png)
![[ld+json]](/fct/images/jsonld_doc.png)
![[rdf+json]](/fct/images/json_doc.png)
![[rdf+xml]](/fct/images/xml_doc.png)
![[atom+xml]](/fct/images/atom_doc.png)
![[html]](/fct/images/html_doc.png)
